Protein

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Proteine, oft auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die neben Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff auch Stickstoff und manchmal auch Schwefel enthalten. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Riesenmoleküle in ihre einzelnen Bausteine, nämlich rund 20 Arten von Aminosäuren. Das heißt: Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Meist sind Hunderte oder Tausende von Aminosäuren miteinander verknüpft.

Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Berzelius vom griechischen Wort protos ('erstes, wichtigstes') oder proteuo ('ich nehme den ersten Platz ein') abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.

Table of contents

1 Bedeutung für den Organismus
2 Räumlicher Aufbau

2.1 Denaturierung

3 Weblinks

Bedeutung für den Organismus

Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Einige Beispiele:

Als Enzyme beschleunigen sie chemische Reaktionen.
Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
Im Hämoglobin sorgen sie für den Sauerstofftransport.

Räumlicher Aufbau

Der Aufbau der Proteine, d.h. die Reihenfolge der Aminosäuren ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden. Für die Wirkungsweise der Proteine ist aber auch ihr räumlicher Aufbau wichtig. Deswegen lässt sich die Struktur der Proteine auf 4 Betrachtungsebenen beschreiben:

Die Primärstruktur oder Aminosäuresequenz beschreibt nur die Reihenfolge der Aminosäuren in der eindimensional gestreckten Polypeptidkette, wie sie die in der DNA gespeicherte Information vorgibt. In dieser langgestreckten Form liegen die Proteine allerdings nicht in der Zelle vor. Sie sind vielmehr räumlich strukturiert, wobei man verschiedene Formen der Anordnung der Polypeptidkette im Raum unterscheiden kann (davon im nächsten Absatz mehr). Der Fachmann spricht auch von Kettenkonformation. Die Unterschiede bei der räumlichen Anordnung kann man näher beschreiben:
Die Aminosäureketten bilden an vielen Stellen des Proteins regelmäßige schraubenförmige (Helix) oder zickzackähnliche (Faltblatt) Strukturen, die Sekundärstruktur genannt werden.
Die schraubenförmigen oder zickzackähnlichen Ketten sind wiederum unregelmäßig gewunden und verknäuelt, wodurch sich die Tertiärstruktur, also die endgültige, übergeordnete räumliche Form eines einzelnen Proteinmoleküls, ergibt.
Bei vielen Funktionen im Körper arbeiten mehrere Proteinmoleküle zusammen, die nicht chemisch miteinander verbunden sind, aber eng aneinandergelagert sind. Das Hämoglobin beispielsweise besteht aus vier Proteinmolekülen. Falls solch eine räumliche Anordnung mehrerer Moleküle zu einer übergeordneten funktionellen Einheit besteht, wird diese als Quartärstruktur bezeichnet.

Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:

die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (Beispiel: das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (Beispiel: die Keratine in den Haaren und Fingernägeln).

Denaturierung

Durch chemische Substanzen (z.B. Säuren, Salze) oder hohe oder tiefe Temperaturen können sich Sekundär- und Tertiärstruktur und damit eventuell auch die Quartärstruktur ändern, ohne dass sich jedoch die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist meistens irreversibel, d.h. der ursprüngliche räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat, und bei dem der ursprüngliche, flüssige Zustand nicht mehr hergestellt werden kann.

Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Das ist auch der Grund, warum extrem hohes Fieber lebensgefährlich ist: Durch die hohe Temperatur werden Proteine denaturiert, die im denaturierten Zustand nicht mehr in der Lage sind, ihre Aufgaben im Organismus zu erfüllen.

Beim Abbau der Proteine entstehen Peptone.

Siehe auch: Aminosäure; Glykoproteine; Eiweißsynthese; Enzym; Gluten; Metalloenzym; Metalloprotein; Peptid; Peptidbindung; Polypeptid; Phenylketonurie