Concanavalin A

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Schematische Zeichnung der Aminosäurekette von ConA als
Tetramer, Mangan und Calcium als blaue Kugeln, gebundender
Zucker schwarz-rot

|} Concanavalin A (Abkürzung: Con A) ist ein Metalloprotein aus der Schwertbohne und gehört zur Gruppe der Lectine, da es Kohlehydrate, d.h. bestimmte Zucker binden kann. Das Concanavalin Monomer besteht aus 237 Aminosäuren und enthält strukturbildendes Mangan und Calcium. Die Anwesenheit dieser Metallionen bewirkt, dass Con A in der Lage ist Kohlehydrate zu binden. Bei einem normalen pH-Wert (um 7) lagert es sich zu einem Tetramer zusammen (d.h. es besteht aus 4 Monomeren), im sauren pH-Bereich zerfällt es zu einem Dimer. Da es vor allem in den Samen der Schwertbohne vorkommt und sehr stabil ist, dient es dieser Pflanze wahrscheinlich als Speicherprotein. Es kommt auch in ungewöhnliche hoher Menge im Eisenhut vor.

Table of contents

1 Verwendung 2 Historisches 3 Literatur

Verwendung

Durch die Fähigkeit bestimmte Kohlenhydrate zu binden, findet Con A breite Anwendung in der Biochemie, so verklumpt es beispielsweise Krebszellen, während gesunde Zellen nicht aggregiert werden. Auf Chromatographiesäulen aufgebrachtes (immobilisiertes Con A) dient zur Reinigung von Glykoproteinen und Kohlehydraten.

Historisches

Concanavalin A war neben Urease eines der ersten Proteine die um das Jahr 1930 gereinigt und kristallisiert werden konnten (siehe auch : Proteinkristall), dafür erhielt James Batcheller Sumner 1946 den Nobelpreis für Chemie. Die Kristallstrukturanalyse mit der Bestimmung der Atompositionen des Proteins gelang erst ab 1975 .

Literatur

Concanavalin A, T.K. Chowdhury and A.K. Weiss, (editors), Plenum Press, New York, 1975